农业生物技术学报

作者：储天琪, 刘峰, 陈红林, 詹炜, 王梦洁, 秦高婵, 楼宝, 徐万土

单位：1 浙江省农业科学院 水生生物研究所 杭州 310021; 2 浙江海洋大学 水产学院 舟山 316022; 3 象山港湾水产苗种有限公司 宁波 315700

关键词：小黄鱼,热休克蛋白(HSPs),温度胁迫,基因克隆,qPCR,

基金：国家重点研发计划“蓝色粮仓科技创新”重点专项(2018YFD0901204); 国家自然科学基金(32102765); 浙江省重点研发计划(2020C02015; 2021C02055); 象山县科技计划(2019C0001)

热休克蛋白(heat shock proteins, HSPs)与鱼类响应温度胁迫密切相关。为研究HSPs家族基因(hsp90b1和hspb1)在重要海水鱼类小黄鱼(Larimichthys polyactis)温度胁迫过程中的响应特点,本研究对hsp90b1、hspb1进行克隆分析,采用实时荧光定量PCR技术对2个基因进行组织表达量测定,通过急性和慢性2种温度处理方式对2个基因进行温度响应分析。结果显示,hsp90b1 (GenBank No. OK340652)的CDS序列长度为2 406 bp,编码801个氨基酸;hspb1 (GenBank No. OK340653)的CDS序列长度为609 bp,编码202个氨基酸。2个基因在小黄鱼的肝脏、脑、鳃、肠、肌肉、皮肤和肾脏等组织中均有表达,其中hsp90b1在皮肤中的表达量最高,而hspb1在肌肉中表达量最高。在自然水温为20 ℃ (对照组)时,对小黄鱼分别进行急性高温(32 ℃)和低温(6 ℃)胁迫处理,发现急性温度处理可诱导hsp90b1显著高表达,而hspb1则表现出显著的高温高表达、低温低表达的特点(P<0.05)。以13 ℃ (自然水温)为对照,对小黄鱼分别进行6、8、16和20 ℃长期温度处理(7 d),发现肝脏中hsp90b1表达水平均显著高于对照组(P<0.05),同时高温组(16和20 ℃)的表达水平要高于低温组(6和8 ℃);与hsp90b1不同,hspb1仍呈现出高温高表达、低温低表达的特点(P<0.05)。上述研究表明,hsp90b1和hspb1在小黄鱼温度胁迫过程中出现明显的差异表达,表明其在温度胁迫响应过程中发挥着重要作用。本研究结果为探究小黄鱼响应温度胁迫的分子机制提供了参考。

来源：2022年第3期

《农业生物技术学报》期刊编辑部

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