农业生物技术学报

作者：龚全, 李青芝, 孙甲华, 林珏, 肖宇, 苏旭涛, 刘光迅, 杜军

单位：四川省农业科学院 水产研究所,成都 611731

关键词：达氏鲟,HSP70-4,饥饿胁迫,细菌侵染,

基金：四川省农业科学院前言学科研究基金项目(2019QYXK021); 四川省科技计划资助项目(2021YJ0278); 四川省科技计划资助项目(2021YFYZ0015); 四川省淡水鱼创新团队

热休克蛋白(heat shock protein, HSPs)是一类在不同生命形式间高度保守的蛋白质,参与蛋白质的折叠、生物基质的稳定、大分子装配、多肽的降解及转录调控等。为研究达氏鲟(Acipenser dabryanus)热休克蛋白70-4 (HSP70-4)基因组织差异表达谱及其在饥饿和细菌侵染状态下的表达变化,本研究通过达氏鲟全长转录组测序数据库,获得HSP70-4基因序列,其cDNA全长为4 029 bp,ORF为2 550 bp (GenBank No. MZ285757),编码849个氨基酸。其中5' UTR为234 bp,3' UTR为1 245 bp。系统发育树显示,达氏鲟HSP70-4与小体鲟(A. ruthenu) HSP70-4聚在一支,置信度为100%。组织分布结果表明,达氏鲟肝脏、性腺、肌肉、脑、眼睛、皮肤、头肾、心脏、肠、脾脏和鳃11个组织中均有HSP70-4表达,其中,眼睛中的表达量最高,其次为脑和肌肉,肝脏、头肾、皮肤和肠道中的表达量较低。在饥饿胁迫下,达氏鲟HSP70-4 mRNA出现了上调表达,饥饿14 d后,肠道及肌肉中HSP70-4基因均出现显著上调表达;感染迟缓爱德华氏菌(Edwardsiella tarda)(1×107 CFU/mL) 12 h后,皮肤、脾脏和头肾中的HSP70-4与对照组相比显著上调表达(P<0.05);24 h后,鳃组织中的表达量开始显著上调(P<0.05)。研究结果表明达氏鲟HSP70-4参与了机体对抗饥饿及致病菌侵染的生物学过程,为进一步研究达氏鲟HSP70-4基因的诱导差异表达机制以及抗逆机理提供理论依据。

来源：2021年第8期

《农业生物技术学报》期刊编辑部

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